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摘要:
以本实验室已构建的pMD19T-slp为模板,应用PCR方法亚克隆slp基因,将其定点插入到原核表达载体pGEX-4T-3中,成功构建原核表达载体pGEX-slp,经IPTG诱导获得重组融合蛋白GST-SLP并用LiC1的方法进行纯化.应用SDS-PAGE和Western blot方法对表达产物进行鉴定,应用ELISA方法鉴定重组融合蛋白的体外黏附特性.在大肠埃希菌裂解样品中,SDS-PAGE和Western blot结果均证明分子质量大小约为71 ku的重组融合蛋白GST-SLP的存在;ELISA结果提示,该重组融合蛋白在体外能够有效地黏附在乳酸乳球菌NZ9000表面.本试验为S-层蛋白质生物学特性的进一步研究奠定了基础.
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文献信息
篇名 短小乳杆菌重组S-层蛋白质的纯化及其体外黏附性的初步鉴定
来源期刊 动物医学进展 学科 生物学
关键词 短小乳杆菌 重组S-层蛋白质 纯化 体外 黏附特性
年,卷(期) 2013,(7) 所属期刊栏目 研究论文
研究方向 页码范围 57-61
页数 5页 分类号 Q789|Q51
字数 3718字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 格日勒图 内蒙古农业大学兽医学院 57 202 7.0 12.0
2 敖敦格日勒 内蒙古农业大学兽医学院 4 20 2.0 4.0
3 小琴 内蒙古农业大学兽医学院 5 11 2.0 3.0
4 王彩凤 内蒙古农业大学兽医学院 2 5 1.0 2.0
5 特尼格尔 内蒙古农业大学兽医学院 8 22 4.0 4.0
6 赵慧 内蒙古农业大学兽医学院 7 23 3.0 4.0
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研究主题发展历程
节点文献
短小乳杆菌
重组S-层蛋白质
纯化
体外
黏附特性
研究起点
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期刊影响力
动物医学进展
月刊
1007-5038
61-1306/S
大16开
陕西杨陵西北农林科技大学动物医学院
52-60
1980
chi
出版文献量(篇)
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56446
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