利用大肠杆菌表达系统制备具有O-GlcNAc修饰的p120ctn蛋白的研究

• 作者: 于文功 刘海艳 单慧 韩翠芳 顾玉超
• 来源期刊: 中国海洋大学学报（自然科学版）
• 学科: 生物学
• 关键词: O-GlcNAc p120ctn OGT 重组表达
• 年，卷（期）: 2015,（7）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 91-95
• 页数: 5页
• 分类号: Q5|Q78
• 字数: 4392字
• 语种: 中文
• DOI: 10.16441/j.cnki.hdxb.20140189

摘要

p120-连环蛋白(p120-catenin,p120ctn)是一个多功能蛋白,其在E-钙黏蛋白(E-cadherin)粘附复合体形成、RhoGTP酶信号通路和基因转录调节等过程中发挥重要作用.前期研究发现p120ctn蛋白具有O-连接的β-N-乙酰葡糖胺(O-linked N-acetylglucosamine,O-GlcNAc)修饰,然而O-GlcNAc修饰对于p120ctn功能的调节作用及其机制还未阐明.本研究中构建了p120ctn的重组表达质粒,并将其与O-GlcNAc糖基转移酶(O-GlcNAc transferase,OGT)的表达质粒共同转化到大肠杆菌BL21 (DE3)菌株中.利用该菌株,实现了将p120ctn蛋白与OGT蛋白在大肠杆菌中共表达.通过免疫印迹检测发现与OGT蛋白共表达的p120ctn蛋白具有O-GlcNAc修饰.具有O-GlcNAc修饰的p120ctn蛋白的获得为后续在体外实验中对O-GlcNAc修饰调节p120ctn的作用和机制的深入研究奠定了基础.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	于文功	中国海洋大学医药学院糖生物学实验室	64	501	12.0	20.0
2	顾玉超	中国海洋大学医药学院糖生物学实验室	16	25	3.0	4.0
3	刘海艳	中国海洋大学医药学院糖生物学实验室	3	1	1.0	1.0
4	单慧	中国海洋大学医药学院糖生物学实验室	2	4	1.0	2.0
5	韩翠芳	中国海洋大学医药学院糖生物学实验室	2	0	0.0	0.0