血管紧张素转换酶纯化与性质研究

• 作者: 刘宏 陈兰英
• 来源期刊: 中国生物化学与分子生物学报
• 学科: 生物学
• 关键词: 血管紧张素转换酶 分离纯化 亲和层析 酶学性质
• 年，卷（期）: 2000,（6）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 782-792
• 页数: 5页
• 分类号: Q555
• 字数: 4145字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1007-7626.2000.06.018

摘要

为了深入了解猪肺血管紧张素转换酶(angiotensin converting enzyme,ACE)的性质和功能,对猪肺ACE的分离纯化以及部分酶学性质进行了研究.猪肺组织匀浆经1.6～2.6 mol/L硫酸铵分级沉淀等步骤后,利用亲和胶进行亲和层析分离.200 g猪肺组织中提纯出0.79 mg ACE,比活力38.8 U/mg,SDS-PAGE电泳鉴定为一条带,分子量约180 kD,等电点(pJ)为pH4.5,糖含量约23.6%,氨基酸组成分析发现猪肺ACE分子中含有1 346个氨基酸,其中酸性氨基酸含量较高,碘乙酸的修饰结果表明猪肺ACE中巯基基团未参与酶的催化反应.酶反应动力学结果显示,ACE催化FaPGG底物反应时的最适pH大约为pH 7.6,反应活化能Ea=4.37×104 J/mol,酶活性部位附近的组氨酸和具有类似α-氨基性质的氨基酸可能参与了ACE催化反应.有关猪肺ACE的基本生化性质、氨基酸组成以及酶学性质的结果,为今后深入研究奠定了基础.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	陈兰英		6	84	4.0	6.0
2	刘宏		3	24	2.0	3.0