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摘要:
用紫外示差光谱、荧光光谱及圆二色谱等方法研究了Tb3+和Eu3+在pH 7.4的条件下与乳铁蛋白及脱铁乳铁蛋白的结合作用.结果表明,Tb3+及Eu3+可特异性地结合在脱铁乳铁蛋白的两个Fe3+结合部位,但不能从已经结合铁的乳铁蛋白中把铁置换出来.测得Tb3+与这两个部位结合的条件平衡常数为lgK1=8.48±0.24和lgK2=6.72±0.18(25℃,0.10 mol/L NaCl,0.10 mol/L Hepes,pH=7.4).Tb3+在这两个位点结合时,蛋白质的构象发生变化.在Tb3+与蛋白质的浓度比低时,构象趋于紧缩,色氨酸残基进入疏水的环境;当Tb3+结合得较多时,构象转而开放,色氨酸残基转向亲水性环境.但无论哪种情况,Tb3+与脱铁乳铁蛋白的结合都不影响蛋白的二级结构.
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文献信息
篇名 稀土离子与乳铁蛋白结合的光谱研究
来源期刊 高等学校化学学报 学科 化学
关键词 乳铁蛋白 脱铁乳铁蛋白 稀土离子
年,卷(期) 2001,(1) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 26-30
页数 5页 分类号 O657.3
字数 3784字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:0251-0790.2001.01.006
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王夔 北京大学药学院化学生物系 89 1102 19.0 30.0
2 李荣昌 北京大学药学院化学生物系 26 386 10.0 19.0
3 朱兵 北京大学药学院化学生物系 5 32 2.0 5.0
4 杜秀莲 北京大学药学院化学生物系 3 81 3.0 3.0
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研究主题发展历程
节点文献
乳铁蛋白
脱铁乳铁蛋白
稀土离子
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
高等学校化学学报
月刊
0251-0790
22-1131/O6
大16开
长春市吉林大学南湖校区
12-40
1980
chi
出版文献量(篇)
11695
总下载数(次)
9
总被引数(次)
133912
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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