硫氧还蛋白及其L79Y变体酶切后片段自身重新结合为同源二聚体的稳定性和动力学研究

• 作者: 冶杰慧 海尔汗 王建华 谢红霞
• 来源期刊: 内蒙古医学院学报
• 学科: 医学
• 关键词: 硫氧还蛋白 β折叠 α螺旋 动力学 离解常数
• 年，卷（期）: 2002,（3）
• 所属期刊栏目: 论著
• 页码范围: 148-152
• 页数: 5页
• 分类号: R34|Q51
• 字数: 4088字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1004-2113.2002.03.002

摘要

目的:进一步研究蛋白质酶切后重新结合成同源二聚体时功能区域中残基的影响.方法:在研究了野生硫氧还蛋白、硫氧还蛋白L79F变体、硫氧还蛋白L79K变体的基础上,本文选用野生硫氧还蛋白(TRX)和硫氧还蛋白L79Y变体分别做为研究对象,使硫氧还蛋白和硫氧还蛋白L79Y变体分别进行酶切.结果:酶切后得到的两组片段.以N片段(1-73)和C片段(74-108)再重新进行结合形成同源二聚体.比较排79位的残基的改变对N片段(1-73)和C片段(74-108)重新结合成同源二聚体的影响.结论:1.TRX中处于β折叠状态的β4区域(P76,T77,L78,L79,L80,F81和K82)中79位的残基由非极性改变为带有羟基的极性残基使N片段和C片段重新聚合成非共价同源二聚体的速率常数有所增大,说明聚合较易进行.2.这一变化使酶切后的N片段和C片段重新形成的同源二聚体的稳定性大大降低.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	王建华	内蒙古医学院药学系	78	238	7.0	12.0
2	冶杰慧	内蒙古工业大学化工学院	18	11	2.0	2.0
3	谢红霞	内蒙古医学院药学系	2	2	1.0	1.0
4	海尔汗	内蒙古工业大学化工学院	7	13	3.0	3.0