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摘要:
霍乱毒素B亚单位(CTB)是半抗原的良好载体,选择CTB基因的翻译调控元件,实现了串联重复的突变型大肠杆菌热稳定肠毒素(ST)表位与CTB的重组,在大肠杆菌中高效分泌表达,经过亲和层析获得了高纯度的重组蛋白,ELISA表明重组蛋白仍保留与神经节苷脂GM1的结合能力和CTB的免疫原性.
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大肠杆菌
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生物活性
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 大肠杆菌热稳定肠毒素表位与霍乱毒素B亚单位的重组与表达
来源期刊 生物技术通讯 学科 生物学
关键词 霍乱毒素B亚单位 大肠杆菌热稳定肠毒素 表位 亲和层析
年,卷(期) 2003,(2) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 101-104
页数 4页 分类号 Q784|Q786
字数 2896字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1009-0002.2003.02.002
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 刘传暄 军事医学科学院生物工程研究所 33 231 10.0 14.0
2 马清钧 军事医学科学院生物工程研究所 147 1208 18.0 29.0
3 赵志虎 军事医学科学院生物工程研究所 48 447 11.0 20.0
4 任立成 云南大学云南省工业微生物发酵工程重点实验室 4 98 3.0 4.0
8 胥全彬 军事医学科学院生物工程研究所 9 44 4.0 6.0
9 张助 军事医学科学院生物工程研究所 3 10 2.0 3.0
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研究主题发展历程
节点文献
霍乱毒素B亚单位
大肠杆菌热稳定肠毒素
表位
亲和层析
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术通讯
双月刊
1009-0002
11-4226/Q
16开
北京丰台东大街20号
82-196
1989
chi
出版文献量(篇)
4313
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22
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