基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取       
摘要:
利用计算机软件对兔防御素基因进行分析,消除大肠杆菌不表达或低效表达密码子.同时利用相关软件对基因进行分析,消除可能影响融合基因表达的一些因素,构建兔防御素大肠杆菌高效表达载体.通过初步表达分析,融合蛋白表达量为菌体总蛋白的27.7%.
推荐文章
鸡β-防御素-1基因(Gal-1)在大肠杆菌中的融合表达与纯化
鸡防御素-1(Gal-1)
融合表达
蛋白纯化
GST-NP1融合蛋白在大肠杆菌中的表达与纯化
兔防御素
融合蛋白
大肠杆菌
亲和层析
利用自剪切融合蛋白在大肠杆菌中表达并纯化兔防御素
防御素
自剪切融合蛋白
原核表达
蛋白纯化
Apoptin原核表达载体的构建及在大肠杆菌中的表达
Apoptin
原核表达载体
pET-28a(+)
大肠杆菌
内容分析
关键词云
关键词热度
相关文献总数  
(/次)
(/年)
文献信息
篇名 构建大肠杆菌表达GST兔防御素NP-1融合蛋白表达载体的研究
来源期刊 医学研究通讯 学科 医学
关键词 兔防御素 表达 质粒 大肠杆菌
年,卷(期) 2003,(7) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 6-8
页数 3页 分类号 R3
字数 2928字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1673-548X.2003.07.002
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 许杨 OAI联合研究院南昌大学食品科学教育部重点实验室 10 130 5.0 10.0
2 向前 2 52 1.0 2.0
3 徐文生 OAI联合研究院南昌大学食品科学教育部重点实验室 3 10 2.0 3.0
传播情况
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献  (0)
共引文献  (0)
参考文献  (3)
节点文献
引证文献  (1)
同被引文献  (0)
二级引证文献  (0)
1991(2)
  • 参考文献(2)
  • 二级参考文献(0)
1992(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2003(0)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(0)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(0)
2014(1)
  • 引证文献(1)
  • 二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
兔防御素
表达
质粒
大肠杆菌
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
医学研究杂志
月刊
1673-548X
11-5453/R
大16开
北京市朝阳区雅宝路3号
2-590
1972
chi
出版文献量(篇)
11869
总下载数(次)
11
总被引数(次)
43566
论文1v1指导