HER-2/neu胞外配体结合区2在大肠杆菌中可溶性表达及纯化

• 作者: 徐明 施明 沈倍奋 王嘉宁 胡美茹 郭宁
• 来源期刊: 中国生物化学与分子生物学报
• 学科: 医学
• 关键词: HER-2/neu 原癌基因,配体结合区,硫氧还蛋白,可溶性表达,纯化
• 年，卷（期）: 2004,（2）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 171-175
• 页数: 5页
• 分类号: R392
• 字数: 4587字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1007-7626.2004.02.006

摘要

用PCR技术扩增HER-2/neu胞外配体结合区2(RLD2)cDNA,并将扩增的基因片段克隆于硫氧还蛋白(TrxA)原核表达载体中,获得TrxA-RLD2融合蛋白的可溶性表达.通过插入偶联翻译序列,实现TrxA与RLD2蛋白在大肠杆菌中的共表达.表达产物经免疫印记检测可被抗HER-2/neu特异性抗体识别.经离子交换层析和钴亲和层析纯化,RLD2蛋白的纯度达90%.用质谱法分析RLD2蛋白的分子量,与预期值相符.结果表明,利用TrxA表达体系在大肠杆菌中获得了HER-2/neu RLD2蛋白高效可溶性表达.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	沈倍奋	军事医学科学院基础医学研究所	213	1497	18.0	31.0
2	郭宁	军事医学科学院基础医学研究所	42	318	8.0	17.0
3	施明	军事医学科学院基础医学研究所	29	122	7.0	9.0
4	胡美茹	军事医学科学院基础医学研究所	38	186	7.0	12.0
5	徐明	军事医学科学院基础医学研究所	7	37	4.0	6.0
9	王嘉宁	军事医学科学院基础医学研究所	3	149	2.0	3.0