"表面互补"模型--抗冻蛋白通用的分子机理

• 作者: 张党权 王金发
• 来源期刊: 中山大学学报（自然科学版）
• 学科: 生物学
• 关键词: 抗冻蛋白 表面互补 热滞 重结晶抑制 冰晶结合位点
• 年，卷（期）: 2004,（6）
• 页码范围: 17-22
• 页数: 6页
• 分类号: Q575
• 字数: 6345字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:0529-6579.2004.06.004

摘要

抗冻蛋白(antifreeze protein,AFPs)是一类能控制冰晶生长和抑制冰晶之间发生重结晶的蛋白质,能在结冰或亚结冰条件下保护生物体不受伤害.AFPs具有两种明显不同的活性--热滞活性和重结晶抑制活性.AFPs虽然在氨基酸序列、物种来源和高级结构等方面具有很大的差异,但都能通过吸附作用与特定的冰晶表面相结合,从而表现出相应的抗冻活性.AFPs与冰晶结合的分子机理主要有"氢键结合"模型和"表面互补"模型,而后者具有更强的优势,已逐渐发展成AFPs通用性的分子机理.目前已测定或建模了三维结构的AFPs都能与冰晶的特定表面形成表面互补,但形成这种表面互补的各种作用力还有待于进一步的研究.