原文服务方: 植物学报       
摘要:
根据抗冻蛋白与冰结合的特性,利用碎冰从女贞(Ligustrum lucidum)叶提取液中分离出抗冻蛋白.结果表明,通过碎冰吸附、凝胶过滤和离子交换层析可以获得4个组分的蛋白质,其中的1个经鉴定具有热滞活性.在蛋白质浓度为5 mg·mL-1时,它的热滞活性(thermal hysteresis activity,THA)值为0.678℃,对其进行全波长扫描(200-1 000 nm)发现在975nm处有吸收峰;该蛋白亲水性氨基酸含量较高.
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文献信息
篇名 一种女贞叶抗冻蛋白的分离纯化
来源期刊 植物学报 学科
关键词 抗冻蛋白 性质 冰结合 女贞 纯化
年,卷(期) 2007,(4) 所属期刊栏目 技术与方法
研究方向 页码范围 505-510
页数 6页 分类号 Q94
字数 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1674-3466.2007.04.011
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 廖祥儒 江南大学生物工程学院教育部工业生物技术重点实验室 96 547 12.0 17.0
2 张建国 江南大学生物工程学院教育部工业生物技术重点实验室 2 32 2.0 2.0
3 刘尚 江南大学生物工程学院教育部工业生物技术重点实验室 1 16 1.0 1.0
4 苗会娟 江南大学生物工程学院教育部工业生物技术重点实验室 1 16 1.0 1.0
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抗冻蛋白
性质
冰结合
女贞
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研究起点
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
植物学报
双月刊
1674-3466
11-5705/Q
大16开
1983-01-01
chi
出版文献量(篇)
2216
总下载数(次)
0
总被引数(次)
59923
论文1v1指导