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摘要:
加热处理后的沙冬青提取液依次经过DEAE-cellulose A52层析,Sephacryl S300层析,高效液相Poros20HP2层析和高效液相Source 15Q层析,分离纯化到抗冻蛋白amAFP28.amAFP28能修饰冰晶形态.在SDS-PAGE和IEF中,纯化的amAFP28显示单一蛋白染色带,其分子量约为28 kDa,等电点是6.68.经Schiff试剂检验,amAFP28不含碳水化合物.氨基酸组成分析表明,amAFP28富含亲水性氨基酸.圆二色谱(CD)显示amAFP28的二级结构组成为:α-螺旋17.2%,平行β-折叠和β-转角4.1%,反平行β-折叠39.7%,无规卷曲和γ-转角34.4%,-S-S-和芳香氨基酸4.6%.DTT对amAFP28的二级结构没有影响.
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关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 沙冬青热稳定抗冻蛋白的分离纯化及其部分性质研究
来源期刊 四川大学学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 抗冻蛋白 沙冬青 分离纯化 性质
年,卷(期) 2007,(4) 所属期刊栏目 研究论文
研究方向 页码范围 912-917
页数 6页 分类号 Q51
字数 4420字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.0490-6756.2007.04.039
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王维香 西华大学生物工程学院 24 381 10.0 19.0
2 魏令波 中科院遗传与发育生物学研究所 1 16 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
抗冻蛋白
沙冬青
分离纯化
性质
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研究来源
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期刊影响力
四川大学学报(自然科学版)
双月刊
0490-6756
51-1595/N
大16开
成都市九眼桥望江路29号
62-127
1955
chi
出版文献量(篇)
5772
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10
相关基金
四川省自然科学基金
英文译名:
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