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摘要:
目的:表达并纯化转化生长因子α与绿脓杆菌外毒素融合蛋白(TGFα-PEA0),探讨其对EGF受体(EGFR)阳性肿瘤细胞的靶向杀伤作用.方法:用pET28a表达载体构建表达TGFα-PE40蛋白的重组体pV28,IPTG诱导其表达后,提取包涵体蛋白并用Ni柱纯化,MTT法观察复性融合蛋白对肿瘤细胞A431和SK-OV3的杀伤效用.结果:成功构建基因重组质粒pV28,纯化后的包涵体蛋白中TGFα-PFA0蛋白纯度达98%以上,这种活性毒素蛋白对EGFR高表达的A431癌细胞抑制率为50%(IC50)时所需蛋白浓度为(0.86±0.07)μg/ml,低于EGFR低表达的SK-OV3癌细胞的IC50(6.37±2.18μg/ml),差异显著(P<0.05).结论:融合蛋白TGFα-PE40对肿瘤细胞的毒性与肿瘤细胞表面表达的EGFR数量成正相关,可选择性杀伤肿瘤细胞.
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文献信息
篇名 TGF-α与绿脓杆菌外毒素融合蛋白的表达、纯化及对肿瘤细胞的杀伤作用
来源期刊 中国肿瘤生物治疗杂志 学科 医学
关键词 绿脓杆菌外毒素 TGF-α 融合蛋白 EGF受体 肿瘤
年,卷(期) 2004,(4) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 244-247
页数 4页 分类号 R730.5
字数 3102字 语种 中文
DOI 10.3872/j.issn.1007-385X.2004.04.003
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 马洁 中国医学科学院肿瘤研究所分子肿瘤学国家重点实验室 24 49 5.0 5.0
2 夏辉 中国医学科学院肿瘤研究所分子肿瘤学国家重点实验室 2 3 1.0 1.0
3 李琤 中国医学科学院肿瘤研究所分子肿瘤学国家重点实验室 8 30 4.0 5.0
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研究主题发展历程
节点文献
绿脓杆菌外毒素
TGF-α
融合蛋白
EGF受体
肿瘤
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国肿瘤生物治疗杂志
双月刊
1007-385X
31-1725/R
大16开
上海市杨浦区翔殷路800号
4-576
1994
chi
出版文献量(篇)
3206
总下载数(次)
6
总被引数(次)
14465
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
论文1v1指导