重组人尿激酶原氨基末端片段的制备及活性测定

• 作者: 刘建宁 姚宏伟 孙自勇 汪晶 陈均勇 陈新园
• 来源期刊: 南京大学学报(自然科学版)
• 学科: 生物学
• 关键词: ATF 尿激酶受体 纯化 抑制
• 年，卷（期）: 2004,（1）
• 所属期刊栏目: 蛋白质多肽药物制造与临床前研究专栏
• 页码范围: 66-74
• 页数: 9页
• 分类号: Q78
• 字数: 3696字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:0469-5097.2004.01.009

摘要

尿激酶原的N-末端135个氨基酸片段包含了表皮生长因子结构域和环柄结构域,参与了尿激酶原和其受体的结合以及尿激酶原诱导的化学趋化活性.利用RT-PCR,从人脐带静脉内皮细胞中克隆ATF基因.将ATF基因插入pET-29a(+)中构建表达质粒pET-29a(+)/ATF,并转化至大肠杆菌BL21(DE3)中,经IPTG诱导表达及纯化后,从每升培养液中获得15mg rhATF,其纯度超过95%.活性测定结果表明rhATF能够阻断尿激酶原与尿激酶受体的结合,并能抑制尿激酶对纤溶酶原以及纤溶酶对尿激酶原的激活.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	刘建宁	南京大学分子医学研究所	31	169	7.0	12.0
2	孙自勇	南京大学分子医学研究所	17	93	6.0	9.0
3	陈均勇	南京大学分子医学研究所	8	38	3.0	6.0
4	陈新园	南京大学分子医学研究所	8	32	2.0	5.0
5	汪晶	南京大学分子医学研究所	4	26	2.0	4.0
6	姚宏伟	南京大学分子医学研究所	1	1	1.0	1.0