嵌合蛋白sTNFRⅡ-IgG Fc纯化与生物学活性研究

• 作者: 姚立红 张智清 徐春晓 柴映爽 陈爱珺 黄国锦
• 来源期刊: 中国生物制品学杂志
• 学科: 生物学
• 关键词: 肿瘤坏死因子 可溶性受体 嵌合蛋白 生物学活性
• 年，卷（期）: 2004,（1）
• 所属期刊栏目: 论著
• 页码范围: 18-22
• 页数: 5页
• 分类号: Q7
• 字数: 4978字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1004-5503.2004.01.006

摘要

目的建立嵌合蛋白sTNFR-IgG Fc的纯化工艺,并对该蛋白的理化和生物活性进行研究.方法 嵌合蛋白sTNFR Ⅱ-IgG fc经变性、复性后,用金属螯合层析进行纯化,纯化的蛋白进行配基结合实验和拮抗TNF活性检测.结果该嵌合蛋白的纯度大于95%,在体外能够二聚化,保留了sTNFRⅡ对hTNFα的结合特性,同单体sTNFRⅡ相比,对hTNFα的拮抗活性明显提高.结论为进一步研究奠定了基础.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	姚立红	中国疾病预防控制中心病毒学研究所病毒基因工程国家重点实验室	18	46	3.0	6.0
2	张智清		33	116	7.0	9.0
3	徐春晓	中国疾病预防控制中心病毒学研究所病毒基因工程国家重点实验室	2	10	2.0	2.0
4	黄国锦	中国疾病预防控制中心病毒学研究所病毒基因工程国家重点实验室	2	10	2.0	2.0
5	柴映爽	中国疾病预防控制中心病毒学研究所病毒基因工程国家重点实验室	3	11	2.0	3.0
6	陈爱珺	中国疾病预防控制中心病毒学研究所病毒基因工程国家重点实验室	13	8	2.0	2.0