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摘要:
通过RT-PCR 获得SARS 冠状病毒N蛋白基因,分别克隆到原核表达载体pET21a, pET32a 和 pGEX-4T-1 中.将3种重组质粒pET21a-N, pET32a-N 和 pGEX-4T-1-N分别转化大肠杆菌BL21(DE3),经IPTG诱导,细菌中分别表达出约46kD的重组N蛋白、约60 kD的6 xHis-N 融合蛋白和约70 kD的GST-N 融合蛋白,表达量分别达总蛋白的45%、40%和30%.进一步的分析表明:6 xHis-N 融合蛋白在大肠杆菌中为可溶性表达,该可溶性组分占细菌裂解液的70%左右,且能被6 xHis抗体所识别.用蛋白分析软件对N蛋白进行了序列分析和二级结构预测.SARS 冠状病毒N蛋白在大肠杆菌中的高效可溶性表达, 有助于进一步结晶后进行X射线晶体衍射分析其结构与功能.
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文献信息
篇名 SARS冠状病毒N蛋白的表达及二级结构预测分析
来源期刊 三峡大学学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 SARS冠状病毒 N蛋白 原核表达 序列分析 二级结构
年,卷(期) 2005,(1) 所属期刊栏目 化学与生命科学
研究方向 页码范围 83-87,96
页数 6页 分类号 Q786
字数 4096字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1672-948X.2005.01.024
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 张景强 中山大学生物防治国家重点实验室 27 117 5.0 9.0
2 李志红 中山大学生物防治国家重点实验室 23 110 6.0 9.0
6 林伟 中山大学生物防治国家重点实验室 16 90 6.0 9.0
7 孙京臣 中山大学生物防治国家重点实验室 4 15 3.0 3.0
8 杨艺峰 中山大学生物防治国家重点实验室 2 6 2.0 2.0
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研究主题发展历程
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SARS冠状病毒
N蛋白
原核表达
序列分析
二级结构
研究起点
研究来源
研究分支
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引文网络交叉学科
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期刊影响力
三峡大学学报(自然科学版)
双月刊
1672-948X
42-1735/TV
大16开
湖北省宜昌市大学路8号
1979
chi
出版文献量(篇)
3272
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3
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