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摘要:
报道了制备D-谷氨酰胺的一种新方法,即利用大肠杆菌AS1.505的L-谷氨酰胺脱羧酶立体选择性地将D,L-谷氨酰胺中L型对映体降解为4-氨基-丁酰胺,分离得到D-谷氨酰胺.同时考察了转化体系温度、pH等因素对L-谷氨酰胺脱羧酶活力的影响.实验结果表明最佳条件为:温度37℃,转化体系pH=4.8,菌体质量浓度5g/L,吐温-80质量浓度0.15g/L,菌龄14 h,底物质量浓度40 g/L.L-谷氨酰胺脱羧酶在最适转化条件下比酶活可以达到4200U,L-谷氨酰胺在8 h内完全转化成4-氨基-丁酰胺,D-谷氨酰胺收率达到理论收率的92%.
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文献信息
篇名 生物转化制备D-谷氨酰胺的研究
来源期刊 现代化工 学科 工学
关键词 L-谷氨酰胺脱羧酶 酶法转化 D-谷氨酰胺
年,卷(期) 2005,(9) 所属期刊栏目 科研与开发
研究方向 页码范围 44-46
页数 3页 分类号 TQ93
字数 2727字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:0253-4320.2005.09.012
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 焦庆才 南京大学生命科学学院医药生物技术国家重点实验室 75 964 16.0 27.0
2 刘毅 南京大学生命科学学院医药生物技术国家重点实验室 31 88 5.0 8.0
3 李加友 南京大学生命科学学院医药生物技术国家重点实验室 10 136 6.0 10.0
4 钱绍松 南京大学生命科学学院医药生物技术国家重点实验室 8 69 5.0 8.0
5 吴晓燕 南京大学生命科学学院医药生物技术国家重点实验室 12 66 5.0 8.0
6 陈然 南京大学生命科学学院医药生物技术国家重点实验室 20 104 5.0 9.0
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研究主题发展历程
节点文献
L-谷氨酰胺脱羧酶
酶法转化
D-谷氨酰胺
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
现代化工
月刊
0253-4320
11-2172/TQ
大16开
北京安外小关街53号
082-67
1980
chi
出版文献量(篇)
9409
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