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摘要:
分析了pH 5.0到pH 1.0的溶菌酶溶液的激光拉曼谱,酰胺Ⅰ振动谱带分别出现在1660、1656、1657、1660和1655 cm-1,酰胺Ⅲ振动谱带分别出现在1255、1257、1263、1261、1260 cm-1和1301、1302、1302、1302、1301 cm-1,并计算了它们相对强度的变化.由此定性可知,该蛋白质分子的肽链主要由α-螺旋和无规则卷曲组成.在酸化的过程中,溶菌酶的构象基本一直保持稳定,但当pH<2.0时,该溶菌酶开始变性.在pH=5.0时酪氨酸为"暴露式",当pH=4.0-2.0时为"埋藏式",而到了pH=1.0时酪氨酸的双峰已基本消失了.色氨酸的1361 cm-1的强度随酸性的增强而减弱,由"埋藏式"逐渐转化为"暴露式".硫-硫桥键的振动谱带按pH5.0到pH1.0的顺序分别在508、508、507、507和509cm-1,且强度基本不变,表明在酸环境中,硫-硫键部位的几何构型都是扭曲-扭曲-扭曲,pH值的改变对几何构型无影响.
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文献信息
篇名 不同pH值的酸处理溶菌酶溶液的拉曼光谱分析
来源期刊 南京师大学报(自然科学版) 学科 化学
关键词 溶菌酶 激光拉曼光谱 分子构象
年,卷(期) 2006,(2) 所属期刊栏目 化学
研究方向 页码范围 48-51
页数 4页 分类号 O657.37
字数 2447字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1001-4616.2006.02.011
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 柯惟中 南京师范大学分析测试中心江苏省光电技术重点实验室 15 155 8.0 12.0
2 籍康 南京师范大学分析测试中心江苏省光电技术重点实验室 9 76 6.0 8.0
3 衡航 南京师范大学分析测试中心江苏省光电技术重点实验室 6 54 4.0 6.0
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研究主题发展历程
节点文献
溶菌酶
激光拉曼光谱
分子构象
研究起点
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
南京师大学报(自然科学版)
季刊
1001-4616
32-1239/N
大16开
南京市宁海路122号南京师范大学
1955
chi
出版文献量(篇)
2319
总下载数(次)
4
总被引数(次)
17979
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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