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摘要:
目的:重组人Tau蛋白的大量制备.方法:将携带人类全长Tau蛋白基因的质粒转入工程菌E.ColiB121,经IPTG诱导表达后,通过差速离心、离子交换层析、凝胶过滤层析方法纯化Tau蛋白,以SDS-PAGE电泳和Western印迹法进行鉴定.结果:纯化Tau蛋白的得率约为43.3%.在SDS-PAGE上呈均一的蛋白条带,其相对分子质量约为60 000.结论:本实验以较高产量成功地纯化了重组Tau蛋白,纯化的蛋白质可以满足制备Tau抗体的需要,且其生物活性保存较好,可用于Tau蛋白生化特性的研究.
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文献信息
篇名 重组人类Tau蛋白的大量制备及鉴定
来源期刊 河南医学研究 学科 医学
关键词 Tau蛋白 纯化 阿尔茨海默病
年,卷(期) 2006,(4) 所属期刊栏目 基础研究
研究方向 页码范围 312-315
页数 4页 分类号 R3
字数 2021字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1004-437X.2006.04.006
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王建枝 华中科技大学同济医学院病理生理学教研室 100 524 11.0 17.0
2 韩雪飞 郑州大学医学院干细胞研究中心 49 183 7.0 10.0
3 景莹 郑州大学医学院生理教研室 8 9 2.0 2.0
7 段萍 郑州大学医学院生理教研室 14 25 4.0 4.0
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研究主题发展历程
节点文献
Tau蛋白
纯化
阿尔茨海默病
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
河南医学研究
旬刊
1004-437X
41-1180/R
大16开
河南省郑州市郑东新区学府广场一期2号楼-1001
36-172
1992
chi
出版文献量(篇)
19552
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21
总被引数(次)
48885
论文1v1指导