螺旋毛壳ND35几丁质酶的纯化和性质

• 作者: 于丹 刘晓光 李惠 李静 白复芹 高克祥
• 来源期刊: 莱阳农学院学报
• 学科: 生物学
• 关键词: 螺旋毛壳ND35 几丁质酶 纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2006,（4）
• 页码范围: 268-271
• 页数: 4页
• 分类号: Q94
• 字数: 2697字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1674-148X.2006.04.006

摘要

以胶体几丁质为诱导物,内生菌螺旋毛壳(Chaetomium spirale)ND35通过在SMCS液体培养基中振荡培养,获得了具几丁质酶活性的粗酶液.经硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose阴离子交换层析及Phenyl-Sepharose疏水层析,并通过SDS-PAGE鉴定,纯化了一种分子量约为42kDa的几丁质酶.其最适反应温度为40℃,在30℃以下很稳定;最适pH值为5.5,在pH 5～8.5范围内均较稳定;酶活性受Hg2+、Fe3+、Zn2+、Cu2+、Mg2+等金属离子不同程度的抑制,Na+对酶有轻微的激活作用;以胶体几丁质为底物时,该酶的米氏常数Kn为1.72mg ml-1,最大反应速度Vmax为21.18 U ml-1.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	刘晓光	江苏大学生命科学研究院	28	352	11.0	18.0
2	高克祥	山东农业大学植物保护学院	41	1077	14.0	32.0
3	白复芹	山东农业大学植物保护学院	5	90	4.0	5.0
4	李静		12	14	2.0	3.0
5	李惠	山东农业大学植物保护学院	3	17	2.0	3.0
6	于丹	山东农业大学植物保护学院	2	67	2.0	2.0