绿豆几丁质酶的纯化和酶学性质分析

• 作者: 叶秀云 吴金鸿 李邦德 汪少芸 饶平凡
• 来源期刊: 福州大学学报（自然科学版）
• 学科: 化学
• 关键词: 绿豆 几丁质酶 蛋白质 纯化 酶 表征
• 年，卷（期）: 2004,（6）
• 页码范围: 769-772
• 页数: 4页
• 分类号: O658
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1000-2243.2004.06.025

摘要

利用亲和色谱Affi-gel和离子交换色谱SP-Toyopearl从绿豆种子中分离纯化出几丁质酶.纯化的蛋白通过SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定达到电泳纯,分子质量为30.8 kDa.还原和非还原状态下的几丁质酶蛋白均显示单一区带,说明该几丁质酶为单倍体蛋白.通过等点聚焦法测得pI为6.3.该酶的最适pH为5.4,最适反应温度为40～50℃.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	饶平凡	福州大学生物科学与工程学院	181	1617	19.0	28.0
2	汪少芸	福州大学生物科学与工程学院	117	645	14.0	18.0
3	叶秀云	福州大学生物科学与工程学院	92	537	11.0	17.0
4	吴金鸿	福州大学生物科学与工程学院	3	37	3.0	3.0
5	李邦德	福州大学生物科学与工程学院	2	10	2.0	2.0