大豆谷氨酸脱羧酶分离纯化及酶学性质研究

• 作者: 姚琪 张永忠
• 来源期刊: 中国油脂
• 关键词: 大豆 谷氨酸脱羧酶 酶学性质
• 年，卷（期）: 2011,（11）
• 所属期刊栏目: 油料蛋白
• 页码范围: 26-30
• 分类号: TS222|Q55
• 语种: 中文

摘要

对大豆中的谷氨酸脱羧酶(GAD)进行了提取、纯化及酶学性质的研究.采用硫酸铵分级沉淀技术对大豆中GAD进行了纯化,该酶被纯化了4.7倍.纯化后的大豆GAD最适温度为40℃,最适pH为5.9,大豆GAD的热稳定性较差,在80℃几乎失去活性,但该酶在pH5.0～8.0较稳定,能保持很好的酶活.大豆GAD对底物谷氨酸的Km值为19.4 mmol/L.Mg2、KCl对大豆GAD活性影响不大,但KI、Ag+、SDS对大豆GAD有抑制作用.Ca2+对大豆GAD有激活作用,当Ca2浓度为1 500 μmol/L时,对大豆GAD激活作用最强,相对酶活能达到160％.大豆GAD与其他植物GAD相比存在差异,并证实可被Ca2+激活.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	张永忠	东北农业大学理学院	110	1544	22.0	33.0
5	姚琪	东北农业大学理学院	3	25	3.0	3.0