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摘要:
L-谷氨酸脱羧酶(L-glutamate decarboxylase,GAD)是生物法生产GABA的关键酶,但是野生型L-谷氨酸脱羧酶的最适pH过低,这限制了它的工业应用.本文对编码来源于大肠杆菌谷氨酸脱羧酶的gadB基因进行了定点突变,分别构建了表达野生型GadB和突变型GadB△HT的基因工程菌.在获得高表达的基础上,对两个酶的最适温度、最适pH、温度稳定性和pH稳定性进行了系统研究,证实了突变酶GadB△HT在保持了与野生型相当的催化活性的前提下,表现出更广泛的pH适应能力,在pH3.4~6.2的范围内,仍能保持50%以上的催化活性.突变酶更能适应工业生产的需要,降低生产成本,对于实际应用具有重要价值.
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文献信息
篇名 大肠杆菌L-谷氨酸脱羧酶定点突变及其酶学性质初步研究
来源期刊 食品工业科技 学科 工学
关键词 γ-氨基丁酸 谷氨酸脱羧酶 定点突变 酶学性质 重组大肠杆菌
年,卷(期) 2014,(19) 所属期刊栏目 生物工程
研究方向 页码范围 162-167
页数 分类号 TS959.9
字数 语种 中文
DOI 10.13386/j.issn1002-0306.2014.19.026
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王建平 中国科学院上海高等研究院可持续技术研究中心 69 1069 13.0 31.0
2 刘娅 石河子大学食品学院 65 428 10.0 17.0
3 史吉平 中国科学院上海高等研究院可持续技术研究中心 57 232 8.0 11.0
4 柳鹏福 中国科学院上海高等研究院可持续技术研究中心 6 27 3.0 5.0
5 毕金丽 石河子大学食品学院 3 19 3.0 3.0
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γ-氨基丁酸
谷氨酸脱羧酶
定点突变
酶学性质
重组大肠杆菌
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期刊影响力
食品工业科技
半月刊
1002-0306
11-1759/TS
大16开
北京永外沙子口路70号
2-399
1979
chi
出版文献量(篇)
29192
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200094
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