不动杆菌来源L-天冬氨酸-β-脱羧酶的表达与酶学性质分析

• 作者: 于佳印 刘中美 周丽 周哲敏 赵庭
• 来源期刊: 食品与发酵工业
• 关键词: L-天冬氨酸-β-脱羧酶 酶学性质解析 不动杆菌 L-丙氨酸
• 年，卷（期）: 2020,（12）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 8-13
• 页数: 6页
• 字数: 4436字
• 语种: 中文
• DOI: 10.13995/j.cnki.11-1802/ts.023070

摘要

L-天冬氨酸-β-脱羧酶(L-aspartate-β-decarboxylase,Asd)催化L-天冬氨酸脱羧生成L-丙氨酸,该研究对Acine-tobacter radioresistens来源的Asd酶进行酶学性质解析,为工业生产L-丙氨酸提供参考.构建表达质粒pET28a-ArAsd,转化大肠杆菌E.coli BL21(DE3)实现ArAsd基因的异源表达.利用亲和层析纯化获得携带His标签的纯酶后进行酶学性质研究,并考察重组菌底物、产物耐受的能力.结果表明,重组酶比酶活力为753 U/mg,其最适催化温度为55℃,最适反应pH为4.5,在40～45℃、pH 6.0～7.0条件下较稳定,45℃处理3 h酶活力剩余70％左右,pH 7.0处理12 h酶活力剩余90％左右.产物L-丙氨酸浓度超过500 mmol/L时重组菌细胞酶活力有明显降低,底物L-天冬氨酸对重组菌细胞催化活性有促进作用.该研究首次在E.coli中异源表达Acinetobacter radiore-sistens来源Asd酶,其比酶活力高于目前已有报道的Asd酶,具有一定的工业应用潜力.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	周丽	江南大学生物工程学院	45	190	7.0	11.0
2	刘中美	江南大学生物工程学院	27	48	4.0	6.0
3	周哲敏	江南大学生物工程学院	53	108	5.0	6.0
4	于佳印	江南大学生物工程学院	1	0	0.0	0.0
5	赵庭	江南大学生物工程学院	1	0	0.0	0.0