重组日本血吸虫乳酸脱氢酶(SjLDH)酶学特性的研究

• 作者: 余新炳 吕刚 吴忠道 徐劲 胡旭初 黄灿
• 来源期刊: 热带医学杂志
• 学科: 医学
• 关键词: 日本血吸虫 乳酸脱氢酶 酶 特性
• 年，卷（期）: 2007,（2）
• 所属期刊栏目: 基础研究论著
• 页码范围: 122-125
• 页数: 4页
• 分类号: R383.24
• 字数: 2824字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1672-3619.2007.02.007

摘要

目的 获得重组SjLDH主要的酶动力学参数.方法 分光光度计测定NADH在340 nm处吸光度的变化,检测不同pH及温度下重组蛋白催化正、逆反应的效率以确定其最佳pH、最佳温度;分别固定底物NADH、丙酮酸、NAD+及乳酸浓度,分别测定丙酮酸、NADH、乳酸及NAD+在不同浓度下的反应速度,计算机Lineweaver-Burk双倒数方程回归计算各底物的米氏常数(Km值)、最大反应速度(Vmax),并比较各自的Vmax/Km值.结果 重组蛋白酶活性为379 U/mg.催化正、逆反应的最佳pH分别为pH 6.0～7.0和pH 9.0～10.O;催化正、逆反应的最佳温度分别为37～60℃及40～50℃,后者在70℃时仍有较高催化活性;在NADH辅酶作用下,重组sjLDH催化丙酮酸还原为乳酸的最大反应速度是催化NAD+作用下乳酸氧化为丙酮酸的21倍.比较丙酮酸与乳酸的Vmax/Km值,前者是后者的23倍,而NADH的Vmax/Km值是NAD+的7倍.结论 重组蛋白在生理条件下主要催化丙酮酸还原为乳酸的反应.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	余新炳	中山大学中山医学院寄生虫学教研室	201	1352	17.0	28.0
2	吴忠道	中山大学中山医学院寄生虫学教研室	171	835	14.0	21.0
3	徐劲	中山大学中山医学院寄生虫学教研室	104	568	13.0	17.0
4	胡旭初	中山大学中山医学院寄生虫学教研室	108	574	13.0	17.0
5	吕刚	中山大学中山医学院寄生虫学教研室	54	174	6.0	10.0
9	黄灿	中山大学中山医学院寄生虫学教研室	22	139	6.0	11.0