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摘要:
L-荼氨酸是茶叶中游离氨基酸的主要组成部分,关于其良好的生理活性已有广泛报道.首次报道了来源于Cunnighamella echinulata 9980的L-氨基酰化酶用于高光学纯度的L-茶氨酸的酶法制备.该酶在pH6.5,底物N-乙酰-DL-茶氨酸浓度为50mmol/L,且有40mmol/L CoCl2时催化效果较好.结果表明,在上述条件下,50℃作用12h得L-荼氨酸22.5mmol/L,转化率90%.
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文献信息
篇名 L-茶氨酸新型酶法制备及其催化工艺优化
来源期刊 中国生物工程杂志 学科 生物学
关键词 L-茶氨酸 N-乙酰-DL-茶氨酸 Cunnighamella echinulata L-氨基酰化酶 光学拆分
年,卷(期) 2007,(10) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 34-38
页数 5页 分类号 Q55
字数 799字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1671-8135.2007.10.007
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 焦庆才 南京大学医药生物技术国家重点实验室 75 964 16.0 27.0
2 李加友 嘉兴学院生物与化学工程学院 44 123 6.0 9.0
3 郭丽芸 南京大学医药生物技术国家重点实验室 10 62 4.0 7.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
L-茶氨酸
N-乙酰-DL-茶氨酸
Cunnighamella echinulata
L-氨基酰化酶
光学拆分
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国生物工程杂志
月刊
1671-8135
11-4816/Q
大16开
北京中关村北四环西路33号
82-13
1976
chi
出版文献量(篇)
4896
总下载数(次)
30
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