苏氨酸在昆虫抗冻蛋白抗冻活性中的作用

• 作者: 周艳霞 张勇 谭宏伟 贾宗超 陈光巨
• 来源期刊: 高等学校化学学报
• 学科: 化学
• 关键词: 昆虫抗冻蛋白 基因突变 亲水作用 疏水作用 分子动力学模拟
• 年，卷（期）: 2007,（3）
• 页码范围: 526-529
• 页数: 4页
• 分类号: O641
• 字数: 3686字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:0251-0790.2007.03.028

摘要

设计系列昆虫抗冻蛋白CfAFP突变体, 通过分子动力学模拟确定各突变体与冰晶的最佳作用模式, 并用半经验分子轨道方法AM1和PM3研究了其与冰晶的相互作用.结果表明, TXT面上的苏氨酸在蛋白与冰晶相互识别和结合过程中十分关键, 对CfAFP与冰晶间相互作用的贡献大, 用其它疏水或亲水氨基酸残基替换都将削弱抗冻蛋白与冰晶的相互作用强度, 从而降低蛋白的抗冻活性.但是, 在维系蛋白和冰晶结构匹配的基础上, 疏水基团的增加加强了抗冻蛋白与冰晶的结合, 从而增加蛋白的抗冻活性.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	谭宏伟	北京师范大学化学学院	14	45	4.0	6.0
2	陈光巨	北京师范大学化学学院	36	89	6.0	8.0
3	张勇	北京师范大学化学学院	28	101	6.0	8.0
4	周艳霞	北京师范大学化学学院	4	21	3.0	4.0