分子动力学研究亚铁血红素激活蛋白转录激活机理

• 作者: 孙家锺 赵熹 黄旭日
• 来源期刊: 高等学校化学学报
• 学科: 化学
• 关键词: 分子动力学 转录激活 柔性 亚铁血红素激活蛋白
• 年，卷（期）: 2008,（4）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 819-823
• 页数: 5页
• 分类号: O641
• 字数: 2812字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:0251-0790.2008.04.032

摘要

以3种亚铁血红素激活蛋白(Heme activator protein,HAP)-DNA 复合物(野生型HAP1-wt,Ser63/Arg63突变HAP1-18 和 Ser63/Gly63突变HAP1-PC7)为对象对亚铁血红素激活蛋白的转录激活机理进行了分子动力学研究.对3个复合物分子动力学轨迹的比较性分析显示,涉及到上游活化序列(Upstream activation sequences,UAS)识别的蛋白质-DNA 相互作用分布与实验观测到的3种蛋白转录活性一致.进一步对3个复合物进行柔性分析显示,3个DNA分子具有相似的柔性,而又有所不同,特别在涉及UAS识别的N-端和Zn2Cys6结构域前部有明显的柔性差异.蛋白质柔性的差别导致不同的蛋白质-DNA相互作用.因此亚铁血红素激活蛋白的N-端和Zn2Cys6结构域前部的柔性大小能够调节亚铁血红素激活蛋白转录激活功能.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	黄旭日	吉林大学理论化学研究所理论化学计算国家重点实验室	79	181	6.0	9.0
2	孙家锺	吉林大学理论化学研究所理论化学计算国家重点实验室	104	382	10.0	14.0
3	赵熹	吉林大学理论化学研究所理论化学计算国家重点实验室	10	10	1.0	1.0