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摘要:
利用同源建模构建了Rhodobacter sphaeroides的偶氮还原酶AZR的三级结构模型,AZR为一种α/β型结构的黄素氧化还原蛋白.两类依赖黄素的偶氮还原酶的三级结构对比表明它们具有高度的相似性.在序列和结构对齐分析的基础上,选择保守位点K109进行K109A和K109H的定点突变研究.突变后K109H的最适Ph=6,而K109A的最适Ph=9.突变未改变AZR的最适温度(30℃).第109位正电荷残基对甲基红的结合有重要影响;而K109H对NADPH的结合并非保守突变.K109可能只参与对NADPH的2'-磷酸基团的结合,而对NADH的结合无影响.
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综述
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 偶氮还原酶AZR的结构及其K109的定点突变研究
来源期刊 微生物学通报 学科 生物学
关键词 偶氮还原酶 同源建模 定点突变
年,卷(期) 2008,(5) 所属期刊栏目 环境微生物生理学及生物制剂
研究方向 页码范围 661-665
页数 5页 分类号 Q5
字数 2916字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.0253-2654.2008.05.003
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 周集体 大连理工大学环境与生命学院 300 4304 34.0 44.0
2 柳广飞 大连理工大学环境与生命学院 11 115 6.0 10.0
3 周觅 大连理工大学环境与生命学院 4 38 4.0 4.0
4 李敬美 大连理工大学环境与生命学院 2 25 2.0 2.0
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研究主题发展历程
节点文献
偶氮还原酶
同源建模
定点突变
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研究来源
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微生物学通报
月刊
0253-2654
11-1996/Q
16开
北京朝阳区北辰西路1号院3号中国科学院微生物研究所B401
2-817
1974
chi
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