细胞色素b5 S64X突变体对蛋白结构及稳定性的影响

• 作者: 官墨蓝 林英武 王中华 黄仲贤
• 来源期刊: 无机化学学报
• 学科: 生物学
• 关键词: 细胞色素b5 Ser64突变体 稳定性 α-螺旋 血红素
• 年，卷（期）: 2008,（1）
• 所属期刊栏目: 论文
• 页码范围: 47-54
• 页数: 8页
• 分类号: Q513|Q518.4|Q615
• 字数: 6328字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1001-4861.2008.01.009

摘要

为了深入了解细胞色素b5(Cyt b5)64位氨基酸残基(Ser64)对血红素辅基微环境及蛋白性质的影响,我们分别对Cyt b5Ser64进行了保守性突变(S64T)以及非保守性突变(S64K、S64N和S64H),均为亲水性氨基酸残基.对野生型细胞色素b5及其突变体蛋白S64X(X:T,K,N或H)的热、酸、盐酸胍变性的稳定性研究表明:4个突变体蛋白的稳定性相对于野生型都大大降低了;CD光谱表明,细胞色素b5 S64X突变体中的α-螺旋明显减少,芳香性氨基酸残基所处的肽链结构受到了影响;盐酸胍变性荧光光谱表明,Trp22周围的蛋白肽链受到了影响,Trp22暴露于水溶液的程度加大.我们认为Ser64不仅对血红素辅基有稳定作用,同时还对维持蛋白Core 1中的第5个α-螺旋结构有重要的作用,在64位引入其他氨基酸残基影响了第5个α-螺旋的结构,并通过蛋白肽链的相互作用,使得Trp22所在的Core 2结构也受到了较为明显的扰动.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	王中华	复旦大学化学系化学生物学实验室	12	80	4.0	8.0
2	黄仲贤	复旦大学化学系化学生物学实验室	28	163	7.0	12.0
3	林英武	复旦大学化学系化学生物学实验室	5	74	3.0	5.0
4	官墨蓝	复旦大学化学系化学生物学实验室	1	1	1.0	1.0