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摘要:
嗜温冷休克蛋白拥有一个由五个β股形成的反平行β桶结构,目前已被用于蛋白质去折叠的研究.当使用机械力对嗜温冷休克蛋白进行拉伸研究时,发现嗜温冷休克蛋白的去折叠过程具有明显的中间态.在常速和常力两种情况下对嗜温冷休克蛋白进行拉伸分子动力学模拟,发现其在两种情况下具有相同的去折叠次序,即C端β片层首先去折叠,随后N端β片层去折叠;同时这两种模拟都表现出明确的中间态.研究结果表明,嗜温冷休克蛋白抵抗外力作用除了依赖链间氢键外,分子内的静电相互作用也发挥着重要的作用.
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生理与分子生物学
内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 嗜温冷休克蛋白力致去折叠的研究
来源期刊 生物物理学报 学科 生物学
关键词 分子动力学模拟 嗜温冷休克蛋白 去折叠 NAMD
年,卷(期) 2009,(6) 所属期刊栏目 分子生物物理
研究方向 页码范围 396-404
页数 9页 分类号 Q61
字数 语种 中文
DOI
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研究主题发展历程
节点文献
分子动力学模拟
嗜温冷休克蛋白
去折叠
NAMD
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物物理学报
双月刊
1000-6737
11-1992/Q
大16开
北京市朝阳区大屯路15号中国科学院生物物理研究所
1985
chi
出版文献量(篇)
1662
总下载数(次)
4
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12572
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