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摘要:
目的:纯化制备rhuZP3,并分析其免疫学活性.方法:在含重组质粒pGEX4T-1/ huZP3 的大肠杆菌 BL21中,经IPTG诱导表达出GST-融合蛋白,蛋白经过一系列的纯化,然后SDS-PAGE电泳鉴定蛋白纯度.rhuZP3免疫小鼠,ELISA法检测抗血清对rhZP3的抗体反应.结果:表达出了可溶性融合蛋白,纯化后的rhuZP3纯度达95%.而且它在ELISA 鉴定实验中能被抗rhuZP3抗体识别.结论:通过原核表达系统制备的rhuZP3及其抗体具有免疫学活性.
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文献信息
篇名 重组人卵透明带蛋白3的制备及其免疫学活性分析
来源期刊 中国免疫学杂志 学科 医学
关键词 人卵透明带蛋白3 表达 纯化 活性
年,卷(期) 2009,(12) 所属期刊栏目 免疫学技术与方法
研究方向 页码范围 1119-1121
页数 3页 分类号 R392.11
字数 3061字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 曲晓波 92 847 15.0 25.0
2 郭焱 49 175 7.0 11.0
3 金宁一 中国人民解放军军事医学科学院军事兽医研究所全军基因工程重点实验室 25 165 8.0 12.0
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研究主题发展历程
节点文献
人卵透明带蛋白3
表达
纯化
活性
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期刊影响力
中国免疫学杂志
月刊
1000-484X
22-1126/R
大16开
长春市建政路971号
12-89
1985
chi
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