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酪蛋白的转谷氨酰胺酶氨基葡萄糖修饰与功能性变化
酪蛋白的转谷氨酰胺酶氨基葡萄糖修饰与功能性变化
作者:
姜淑娟
赵新淮
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
酪蛋白
转谷氨酰胺酶
氨基葡萄糖
交联
功能性质
摘要:
在37℃、pH值为7.5和氨基葡萄糖存在下,利用转谷氨酰胺酶(EC 2.3.2.13)对酪蛋白进行交联修饰制备修饰酪蛋白;用十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳和高效液相色谱分析证实酪蛋白同时发生交联与糖基结合,且反应4 h时每摩酪蛋白可结合1.2摩葡萄糖.与酪蛋白相比,交联酪蛋白的溶解性质和起泡性质受损,而修饰酪蛋白产品的溶解性质得到改善,起泡性质尤其是泡沫稳定性质显著提高.在蛋白质质量浓度为1 g/L时,修饰酪蛋白的起泡能力和泡沫稳定性分别比酪蛋白提高8.6%和21%;质量浓度为100 g/L的修饰酪蛋白分散液表现出非牛顿流体特性,表观黏度显著高于交联酪蛋白或酪蛋白.
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文献信息
篇名
酪蛋白的转谷氨酰胺酶氨基葡萄糖修饰与功能性变化
来源期刊
中国乳品工业
学科
生物学
关键词
酪蛋白
转谷氨酰胺酶
氨基葡萄糖
交联
功能性质
年,卷(期)
2010,(9)
所属期刊栏目
研究方向
页码范围
8-11
页数
分类号
Q93-33
字数
3549字
语种
中文
DOI
10.3969/j.issn.1001-2230.2010.09.002
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
赵新淮
东北农业大学乳品科学教育部重点实验室
129
980
17.0
24.0
2
姜淑娟
东北农业大学乳品科学教育部重点实验室
2
13
2.0
2.0
传播情况
被引次数趋势
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
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研究主题发展历程
节点文献
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转谷氨酰胺酶
氨基葡萄糖
交联
功能性质
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国乳品工业
主办单位:
黑龙江乳品工业技术开发中心
中国乳制品工业协会
出版周期:
月刊
ISSN:
1001-2230
CN:
23-1177/TS
开本:
大16开
出版地:
哈尔滨市松北区科技创新城创新一路2727号
邮发代号:
14-136
创刊时间:
1973
语种:
chi
出版文献量(篇)
3881
总下载数(次)
18
总被引数(次)
27192
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