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摘要:
目的 探讨基因工程菌PEB1 E.coli BL21(DE3)大量表达重组空肠弯曲菌PEB1蛋白的稳定性及其纯化方法并鉴定.方法 诱导培养工程菌E.coli BL21(DE3)表达重组空肠弯曲菌PEB1蛋白,经镍琼脂糖凝胶层析柱纯化,透析后通过SDS-PAGE分析纯化后的重组空肠弯曲菌PEB1蛋白分子量大小.结果 挑取的PEB1 E.coli BL21(DE3)单个菌落,经总共17 h的扩增,细菌总数可达1×1010以上.在咪唑浓度为100,200,300 mmol/L时,洗脱液中重组蛋白的含量较高,分子量在31KD左右.结论 基因工程菌PEB1 E.coli BL21(DE3)可大量稳定表达重组空肠弯曲菌PEB1蛋白,经鉴定与空肠弯曲菌外膜蛋白-PEB1蛋白分子量相同.
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文献信息
篇名 重组空肠弯曲菌PEB1蛋白的大量表达及其鉴定分析
来源期刊 现代检验医学杂志 学科 医学
关键词 重组 空肠弯曲菌 PEB1蛋白 表达 鉴定
年,卷(期) 2011,(5) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 41-43
页数 分类号 R378.3|Q786
字数 2383字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1671-7414.2011.05.014
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 黄俊琼 遵义医学院珠海校区免疫学教研室 33 164 6.0 11.0
2 孙万邦 遵义医学院珠海校区免疫学教研室 102 518 12.0 17.0
3 任思坡 17 49 4.0 5.0
4 吴燕 5 19 3.0 4.0
5 李振江 河南职工医学院微免教研室 6 10 2.0 3.0
6 周爱华 2 0 0.0 0.0
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PEB1蛋白
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现代检验医学杂志
双月刊
1671-7414
61-1398/R
大16开
西安市友谊西路256号陕西省人民医院内
52-116
1986
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