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摘要:
残基突变是提高蛋白质热稳定性最直接有效的方式.在本文中,我们选取一对冷休克蛋白质作为研究对象,其中一个来自嗜温的Bacillus subtilis (Bs-CspB),另一个来自嗜热的Bacillus caldolyticus (Bc-Csp),这两个蛋白质在序列和结构上具有高度的相似性,但两者的耐热能力却相差很大.我们利用全原子模型计算残基突变前后蛋白质的自由能和氨基酸之间相互作用能的变化,分析残基突变对冷休克蛋白热稳定性的影响.通过对比两个蛋白质对应位置上残基的能量,我们成功鉴别出对Bc-Csp的高热稳定性有突出贡献的残基.我们计算了这些残基突变前后,该残基的静电相互作用和范德华相互作用的变化,以分析该残基对Bc-Csp高热稳定性的主要贡献.同时,我们分析了离子键对蛋白质热稳定性的贡献.我们的计算结果和实验结果吻合得很好,关键在于利用该方法可以详细地说明残基突变影响蛋白质热稳定性的根本原因.本文为研究残基突变对蛋白质热稳定性的影响提供了一种计算思路和方法,并有助于设计具有高耐热能力的蛋白质.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 残基突变对冷休克蛋白热稳定性影响的计算分析研究
来源期刊 生物物理学报 学科 医学
关键词 蛋白质热稳定性 冷休克蛋白 残基间相互作用 离子键
年,卷(期) 2011,(8) 所属期刊栏目 研究论文
研究方向 页码范围 712-718
页数 7页 分类号 R914.3
字数 语种 中文
DOI 10.3724/SP.J.1260.2011.00712
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王黎 17 151 7.0 12.0
2 王军 137 782 14.0 21.0
3 黄延昭 5 2 1.0 1.0
4 王长军 2 1 1.0 1.0
5 陈鹏胜 1 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
蛋白质热稳定性
冷休克蛋白
残基间相互作用
离子键
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物物理学报
双月刊
1000-6737
11-1992/Q
大16开
北京市朝阳区大屯路15号中国科学院生物物理研究所
1985
chi
出版文献量(篇)
1662
总下载数(次)
4
总被引数(次)
12572
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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