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摘要:
目的 建立免疫毒素ScFv(anti HER2)-PE38的分离纯化工艺.方法 免疫毒素ScFv(anti HER2)-PE38变性后,进行金属螯合柱层析复性和纯化,再用分子筛层析进行精纯,SDS-PAGE分析纯化产物.结果 包涵体形式存在的免疫毒素SeFv(anti HER2)-PE38以8 mol/L尿素溶解效果较好;当复性梯度为稀释液从0到100%,共用时150 min,流速为2 ml/min时,复性效果较好,复性后的目的蛋白纯度可达95%以上;以凝胶柱Superdex 200进行分子筛层析效果较好,纯化产物的纯度可达98%以上.结论已建立了免疫毒素ScFv(anti HER2)-PE38的分离纯化工艺,为进一步的研究奠定了基础.
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文献信息
篇名 免疫毒素ScFv(anti HER2)-PE38的复性与纯化
来源期刊 中国生物制品学杂志 学科 医学
关键词 免疫毒素类 单链抗体 分离纯化
年,卷(期) 2011,(2) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 221-224
页数 分类号 R392-33
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 程云章 上海理工大学医疗器械与食品学院 63 164 6.0 10.0
2 王国华 1 2 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
免疫毒素类
单链抗体
分离纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
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期刊影响力
中国生物制品学杂志
月刊
1004-5503
22-1197/Q
大16开
长春市西安大路3456号
12-128
1988
chi
出版文献量(篇)
5980
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27
总被引数(次)
20856
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