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摘要:
[目的]从蝰蛇(缅甸亚种)毒分离纯化一种凝血活性因子X激活物FVe-1,并研究其理化性质、序列测定以及凝血活性.[方法]应用阳离子交换层析、分子凝胶过滤层析分离纯化蛇毒,采用MALDI质谱测定法测定分子质量,等电聚焦电泳测定等电点,Edman降解法测定蛋白N末端氨基酸序列,发色底物法和SDS-PAGE等方法测定FVe-1的酶学特征和凝血活性.[结果]从蝰蛇(缅甸亚种)毒分离得到的F Ve-1为单体蛋白,相对分子质量为13 808,等电点4.6,0.5 mg FVe-1的凝血活性与1.5625 u的凝血酶或与54.93 ng RVVX的凝血活性相当;可激活FX,但对凝血酶和纤维蛋白原无作用;酶活性的适宜pH为6.5~ 7.5,适宜温度为25 ~ 60℃;为钙依赖性,凝血活性可被EDTA和DTT抑制;FVe-1的N端序列为NH2-N-L-Y-Q-F-G-E-M-I-N;具有呈剂量依赖性的促血浆凝固作用.[结论]从蝰蛇(缅甸亚种)毒纯化出一种F Ve-1是一个凝血因子X的激活物,可激活凝血因子X,但对凝血酶和纤维蛋白原的作用微弱.
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文献信息
篇名 蝰蛇(缅甸亚种)毒凝血因子X激活物FVe-1的分离纯化与理化活性的研究
来源期刊 中山大学学报(医学科学版) 学科 医学
关键词 蛇毒 蝰蛇 凝血因子X激活物
年,卷(期) 2012,(2) 所属期刊栏目 基础研究
研究方向 页码范围 141-148
页数 分类号 R961.1
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 邱鹏新 中山大学中山医学院药理教研室 42 205 7.0 12.0
2 颜光美 中山大学中山医学院药理教研室 38 166 7.0 10.0
3 林熙 暨南大学医学院药理学系 13 60 5.0 7.0
4 陈家树 中山大学中山医学院药理教研室 22 108 6.0 9.0
5 辛淑波 汕头中心医院临床药理学室 1 0 0.0 0.0
6 祈洁珍 中山大学中山医学院药理教研室 2 16 1.0 2.0
7 梁秀霞 中山大学中山医学院药理教研室 2 1 1.0 1.0
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期刊影响力
中山大学学报(医学科学版)
双月刊
1672-3554
44-1575/R
大16开
广州市中山二路74号
46-141
1980
chi
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