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摘要:
克隆了猪瘟病毒(CSFV)石门株E2和Npro基因,并分别插入pGEX-6p-1表达载体中,构建了原核重组表达质粒。经IPTG诱导后,应用SDS-PAGE电泳检测结果表明,重组质粒均得以成功表达。使用超声法破碎菌体获得蛋白,将带有GST标签的融合蛋白进行亲和层析,其中E2和Npro的表达形式分别为包涵体表达和可溶性蛋白表达。将E2变性后重折叠,应用亲和层析法纯化蛋白,Western blot检测发现CSFV蛋白E2能够被CSFV阳性血清识别,具有良好的反应原性,而Npro不能与CSFV阳性血清反应。
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文献信息
篇名 猪瘟病毒蛋白E2、N^pro基因的克隆表达及纯化
来源期刊 中国兽医学报 学科 农学
关键词 猪瘟病毒 E2蛋白 Npro蛋白 原核表达
年,卷(期) 2012,(8) 所属期刊栏目 预防兽医学
研究方向 页码范围 1101-1104
页数 分类号 S852.65
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 涂长春 军事医学科学院军事兽医研究所 56 449 12.0 18.0
2 郭焕成 军事医学科学院军事兽医研究所 14 81 4.0 8.0
3 高璐璐 军事医学科学院军事兽医研究所 1 2 1.0 1.0
4 张思春 军事医学科学院军事兽医研究所 4 10 2.0 3.0
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研究主题发展历程
节点文献
猪瘟病毒
E2蛋白
Npro蛋白
原核表达
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国兽医学报
月刊
1005-4545
22-1234/R
大16开
长春市西安大路5333号
12-105
1981
chi
出版文献量(篇)
7291
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50005
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