融合蛋白LL-37-haFGF的复性及纯化条件研究

• 作者: 丁静 朱家勇 沈娟 金小宝
• 来源期刊: 生物技术通报
• 关键词: LL-37 haFGF 重组融合蛋白 复性 纯化
• 年，卷（期）: 2013,（4）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 210-214
• 语种: 中文

摘要

首次设计开发一种促愈合,抗细菌感染的多肽分子——人源抗菌肽LL-37修饰haFGF的融合蛋白,旨在探讨此新型融合蛋白LL-37-haFGF的复性及纯化条件.利用重组大肠杆菌表达LL-37-haFGF并鉴定,初步考察8种复性添加小分子对其包涵体复性的作用,经分析表明,添加0.3 mol/L精氨酸可以大大提高LL-37-haFGF的复性效率.经镍亲和色谱及CM阳离子色谱纯化获得纯品.本研究获得了5.9 mg纯度为95.43％的LL-37-haFGF目的蛋白,为研究其功能奠定了基础,也为类似的双功能多肽的制备提供了参考依据.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	朱家勇	广东药学院广东省生物活性药物研究重点实验室	121	797	13.0	22.0
2	金小宝	广东药学院广东省生物活性药物研究重点实验室	100	490	12.0	15.0
3	沈娟	广东药学院生命科学与生物制药学院	13	34	3.0	5.0
7	丁静	广东药学院广东省生物活性药物研究重点实验室	5	21	2.0	4.0