分子对接和动力学模拟提高嗜热蛋白酶PhpI的活力

• 作者: 冯雁 詹冬玲 韩葳葳 高楠
• 来源期刊: 高等学校化学学报
• 学科: 化学
• 关键词: 嗜热蛋白酶PhpI 分子对接 动力学模拟 定点突变
• 年，卷（期）: 2013,（3）
• 所属期刊栏目: 物理化学
• 页码范围: 628-633
• 页数: 6页
• 分类号: O641|Q556
• 字数: 3927字
• 语种: 中文
• DOI: 10.7503/cjcu20120654

摘要

通过分子对接和动力学模拟对嗜热蛋白酶的分子进行改造,确定蛋白酶PH1704(PhpI)定点突变残基,并通过分子生物学实验进行验证.突变体K43C的蛋白酶活力提高了5.8倍.分子动力学模拟结果表明,经过8 ns的动力学模拟后,K43C突变体二级结构由野生型的S2片层(F11-E12-D13)变成环状结构.E12和K43均是活性位点的重要残基,这种变化将导致活性位点的柔性增强,有利于催化反应的发生.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	詹冬玲	吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室	40	122	6.0	9.0
3	冯雁	吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室	28	349	9.0	18.0
6	韩葳葳	吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室	16	26	4.0	4.0
7	高楠	中国科学院长春应用化学研究所	14	27	3.0	4.0