马铃薯贮藏蛋白Patatin及其突变体分子动力学和分子对接的研究

• 作者: 周小红 周雷 孙玉娜 宋有涛 张桥石 徐姣 薛友林
• 来源期刊: 辽宁大学学报（自然科学版）
• 学科: 生物学
• 关键词: Patatin 动力学模拟 分子对接 突变体 距离 酶活性 催化机制
• 年，卷（期）: 2014,（3）
• 所属期刊栏目: 生命科学
• 页码范围: 256-262
• 页数: 7页
• 分类号: Q754
• 字数: 3731字
• 语种: 中文

摘要

马铃薯贮藏蛋白Patatin具有水解脂肪的能力,且特定位点的突变能够影响Patatin的水解酶活性.Patatin的水解酶活性中心是由Ser77和Asp215组成,首先采用分子动力学方法研究Patatin及其突变体的稳定性和构象变化,通过结构比对没有发现构象规律性的变化,然后采用分子对接方法,发现了两个基团(Patatin及其突变体活性位点Ser77的羟基与底物p-硝基苯基癸酯的酯键)间的距离具有规律性:即H109A和D182A(活性减弱)两个基团之间的距离偏大,而R368A,E140A,H109N(活性增强)两个基团之间的距离偏小,符合之前的生化数据.这说明Ser77的羟基与底物PNPC10的酯键间的距离可能能够影响底物小分子与Patatin蛋白的结合,从而影响Patatin酯酶的活性.同时,根据细胞内溶质磷脂酶A2(cPLA2)反应过程,我们推测了Patatin与底物之间可能的催化机制.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	宋有涛	辽宁大学生命科学院	62	181	7.0	10.0
5	薛友林	辽宁大学轻型产业学院	53	88	5.0	6.0
6	孙玉娜	辽宁大学生命科学院	5	5	2.0	2.0
7	张桥石	辽宁大学生命科学院	3	2	1.0	1.0
8	徐姣	辽宁大学生命科学院	3	2	1.0	1.0
9	周雷	辽宁大学环境学院	3	4	2.0	2.0
10	周小红	辽宁大学生命科学院	4	8	2.0	2.0