DnaK 蛋白扭链残基突变体影响其 ATPase 活性的分子动力学模拟研究

• 作者: 宋有涛 张桥石 李灌澍 窦薛楷 薛友林
• 来源期刊: 生物信息学
• 学科: 生物学
• 关键词: DnaK 扭链残基 同源建模 分子动力学模拟 蛋白对接
• 年，卷（期）: 2016,（3）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 139-145
• 页数: 7页
• 分类号: Q523
• 字数: 4773字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1672-5565.2016.03.03

摘要

大肠杆菌分子伴侣蛋白DnaK氮端核苷酸结合域（ NBD， nucleotide-binding domain）的II－A和II－B子域之间的一些高度保守的扭链残基突变后（ I202A， S203A， G223A，L 227A， G228A），其 ATPase活性也发生变化原因不清楚。我们通过同源建模的方法构建NBD与小分子ATP 相互作用的各蛋白模型，使用分子动力学模拟方法研各模型的结构变化并尝试找出其与ATPase 活性变化的关系。结果表明，除L227A 外，所有突变模型T 11烃基与ATP-γ磷酸基团间的距离与活性变化间具有明显规律；但是所有模型中，能影响与DnaJ结合，从而影响ATPase活性的β220（214－221）部分的紧致性变化符合规律，进一步的蛋白对接实验证实了这一点，所以这些扭链残基突变体可能主要是通过这两个部分的变化，引起ATPase活性的改变。

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	宋有涛	辽宁大学生命科学院	62	181	7.0	10.0
5	薛友林	辽宁大学轻型产业学院	53	88	5.0	6.0
6	张桥石	辽宁大学生命科学院	3	2	1.0	1.0
7	李灌澍	辽宁大学环境学院	1	0	0.0	0.0
8	窦薛楷	辽宁大学环境学院	2	0	0.0	0.0