Hsp70核苷酸结合域突变体影响酶活的分子动力学模拟研究

• 作者: 周小红 宋有涛 徐利楠 薛友林
• 来源期刊: 生物信息学
• 学科: 医学
• 关键词: Hsp70 分子动力学模拟 突变体 ATP酶活
• 年，卷（期）: 2013,（4）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 250-254
• 页数: 5页
• 分类号: R978.1+6
• 字数: 3189字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1672-5565.2013.04.02

摘要

分子伴侣蛋白Hsp70氮端核苷酸结合域(NBD,nucleotide-binding domain)的ATP酶活性变化对其行使分子伴侣功能具有重要作用.本文采用分子动力学模拟方法研究酵母分子伴侣Hsp70氮端NBD内残基A17,R23,G32和R167点突变对其ATP酶活性区域构象影响及功能关系.结果表明,突变体A17V,T23H,G32S的ATP结合口袋袋口的loop1(第一个转角,连接β1与β2)结构柔性增强,活性残基T11侧链明显向内移动,从而更加接近ATP的γ-磷酸基团,更容易使ATP水解.这可能最终导致ATP酶活性增强,从而引起分子伴侣功能的变化.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	宋有涛	辽宁大学生命科学院	62	181	7.0	10.0
5	薛友林	辽宁大学轻型产业学院	53	88	5.0	6.0
6	周小红	辽宁大学生命科学院	4	8	2.0	2.0
7	徐利楠	辽宁大学生命科学院	7	10	2.0	3.0