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摘要:
抗原结合部位亲和力是其组成氨基酸理化特性、结构特征的集中体现.CDR-H3位于抗体的抗原结合部位中心,构象多变.本研究从人抗体CDR-H3的氨基酸分布序列信息入手,同时选取12个FDA已批准上市的治疗性抗体药物来分析抗体CDR-H3区段的结构特点.结果显示人H3区段最高分布频率长度为12,出现概率最高的氨基酸为Tyr,Tyr、Trp、Ser、Thr、Gly 5种氨基酸有助于抗原结合部位构象的形成;所选取的抗体药物CDR-H3区段的长度n∈[7,14],Base区域构象均隶属于K构型,β-发夹结构氢键分布变化各异,其中芳香族氨基酸侧链和带电氨基酸分布对抗原结合具有重要促进作用.
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文献信息
篇名 抗体CDR-H3区段的免疫信息学分析
来源期刊 药物生物技术 学科 生物学
关键词 CDR-H3 免疫信息学 氨基酸分布 治疗性抗体 Base区域 β-发夹
年,卷(期) 2014,(3) 所属期刊栏目 研究论文
研究方向 页码范围 238-241
页数 4页 分类号 Q811.4
字数 语种 中文
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研究主题发展历程
节点文献
CDR-H3
免疫信息学
氨基酸分布
治疗性抗体
Base区域
β-发夹
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
药物生物技术
双月刊
1005-8915
32-1488/R
16开
南京童家巷24号
28-243
1994
chi
出版文献量(篇)
2585
总下载数(次)
20
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16135
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