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摘要:
[目的]提高N-酰基高丝氨酸内酯酶(N-acylhomoserine lactonase,AiiA)酶活及温度稳定性.[方法]本研究基于AiiA同源蛋白的三维结构对AiiA进行定点突变,分析野生型AiiA及其突变蛋白酶活和湿度稳定性.[结果]野生型AiiA较不稳定,在45℃下温浴30 min,或4℃储存5d后均失去降解N-酰基高丝氨酸内酯(N-acylhomoserine lactone,AHL)的活性.但是突变AiiA蛋白(N65K,T195R和A206E)的酶活力较野生型AiiA均提高了20%以上,且4℃储存时间延长到7d.此外,突变株N65K比野生型AiiA对高温具有更强的耐受性,在45℃温浴后剩余酶活力达到45%以上,55℃温浴30 min后仍保留5.0%的酶活力.[结论]通过定点突变改造AiiA蛋白结构,提升了AiiA蛋白的酶活和温度稳定性.
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文献信息
篇名 定点突变提高N-酰基高丝氨酸内酯酶酶活和温度稳定性
来源期刊 微生物学报 学科 生物学
关键词 N-酰基高丝氨酸内酯 N-酰基高丝氨酸内酯酶 酶学特性 定点突变
年,卷(期) 2014,(8) 所属期刊栏目 酶和蛋白质
研究方向 页码范围 905-912
页数 分类号 Q814
字数 语种 中文
DOI 10.13343/j.cnki.wsxb.2014.08.008
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 杨梅 福建师范大学生命科学学院 36 249 9.0 15.0
2 林丽玉 福建师范大学生命科学学院 15 76 3.0 8.0
3 杨彩云 福建师范大学生命科学学院 10 71 4.0 8.0
4 谢盼盼 福建师范大学生命科学学院 5 14 2.0 3.0
5 简思美 福建师范大学生命科学学院 6 10 2.0 3.0
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N-酰基高丝氨酸内酯
N-酰基高丝氨酸内酯酶
酶学特性
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微生物学报
月刊
0001-6209
11-1995/Q
大16开
北京朝阳区北辰西路1号中科院微生物所内
2-504
1953
chi
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