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摘要:
目的:将优化的EgA31-EgG1Y162抗原基因构建于pET30a上,诱导蛋白表达,SDS-PAGE鉴定蛋白表达效果,用生物信息学软件分析优化的EgA31-EgG1Y162抗原序列,为构建高效的疫苗奠定理论基础.方法:运用ProtParam,DNAstar,E.coli Codon Usage Analyzer等多种生物信息学软件分析优化后EgA31-EgG1Y162蛋白的理化性质,比较其优化前后序列的异同点及抗原表位分布情况等.结果:EgA31-EgG1Y162蛋白属于不稳定性蛋白且亲水性蛋白,通过网上在线软件分析,优化序列的密码子中不含利用率低的密码子.表位预测分析确定6个T细胞表位的氨基酸区域1~15、86~97、177~193、359~388、305~319、344~358和7个B细胞表位为102~112、172~204、318~334、343~353、394~409、415~431、443~458.结论:多价EgA31-EgG1y162融合抗原蛋白的优化序列中不含利用率低的密码子,且T和B细胞表位未受影响,为重组蛋白体外的有效表达奠定实验基础,对包虫病的多价表位疫苗研究具有重要的指导作用.
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文献信息
篇名 细粒棘球绦虫多价EgA31-EgG1Y162抗原序列优化分析
来源期刊 中国免疫学杂志 学科 医学
关键词 细粒棘球绦虫 EgA31蛋白 EgG1Y162蛋白 表位
年,卷(期) 2020,(1) 所属期刊栏目 基础免疫学
研究方向 页码范围 19-25
页数 7页 分类号 R392.9
字数 5454字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1000-484X.2020.01.004
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 张杰 新疆医科大学基础医学院 99 381 10.0 14.0
2 王红英 新疆医科大学基础医学院 39 86 5.0 6.0
3 丁剑冰 新疆医科大学基础医学院 140 750 15.0 21.0
4 周晓涛 新疆医科大学基础医学院 27 34 3.0 5.0
5 张峰波 新疆医科大学基础医学院 45 129 7.0 9.0
6 李玉娇 24 50 4.0 6.0
7 孔慧芳 新疆医科大学基础医学院 1 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
细粒棘球绦虫
EgA31蛋白
EgG1Y162蛋白
表位
研究起点
研究来源
研究分支
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国免疫学杂志
月刊
1000-484X
22-1126/R
大16开
长春市建政路971号
12-89
1985
chi
出版文献量(篇)
7702
总下载数(次)
13
总被引数(次)
40225
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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