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摘要:
目的:构建细粒棘球绦虫疫苗候选分子EgA31重组质粒,表达及纯化EgA31/GST融合蛋白,为疫苗的研究奠定基础.方法:PCR扩增EgA31cDNA,将得到的cDNA经限制性内切酶酶切,然后亚克隆入pGEX-5X-3质粒,转化BL21宿主菌,IPTG诱导重组质粒的表达,亲和层析纯化表达产物,Bradford法测定重组蛋白含量,用SDS-PAGE和Westernblot进行分析鉴定.结果:SDS-PAGE显示分离纯化的EgA31/GST融合蛋白为45kDa,测序检验重组质粒中EgA31cDNA序列正确.EgA31/GST融合蛋白免疫豚鼠得到的抗血清可与细粒棘球绦虫原头蚴总蛋白在66kDa处特异性反应.结论:EgA31/GST融合蛋白获得高效表达,并成功纯化,初步实验证明具有良好的免疫原性,可用于进一步疫苗的免疫注射实验.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 细粒棘球绦虫疫苗候选分子EgA31的GST融合蛋白原核表达及纯化
来源期刊 寄生虫与医学昆虫学报 学科 医学
关键词 细粒棘球绦虫 EgA31融合蛋白 疫苗
年,卷(期) 2003,(3) 所属期刊栏目 著述
研究方向 页码范围 134-138
页数 5页 分类号 R38
字数 3072字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1005-0507.2003.03.002
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 傅玉才 汕头大学医学院寄生虫学教研室 115 556 12.0 18.0
2 王进成 新疆畜牧科学院兽医研究所 10 135 6.0 10.0
3 由弘 新疆畜牧科学院兽医研究所 6 65 3.0 6.0
4 张立民 汕头大学医学院寄生虫学教研室 3 27 2.0 3.0
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研究主题发展历程
节点文献
细粒棘球绦虫
EgA31融合蛋白
疫苗
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
寄生虫与医学昆虫学报
季刊
1005-0507
11-3158/R
大16开
北京丰台东大街20号
80-105
1994
chi
出版文献量(篇)
1033
总下载数(次)
5
总被引数(次)
4677
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
论文1v1指导