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摘要:
把含有EgM9基因的质粒pET-41b转化至大肠杆菌BL-21中,IPTG诱导重组质粒的表达,亲和层析纯化表达产物,用SDS-PAGE和Western blot进行分析鉴定,显示分离纯化的EgM9和GST蛋白纯度较高,1 L的培养物约可以得到5 mg纯化蛋白,分子量为60 kDa.EgM9免疫后的血清与成熟虫体蛋白有特异性反应.融合蛋白获得高效表达,并成功纯化,初步实验证明EgM9具有良好的免疫原性,可进一步用于疫苗的免疫实验.
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文献信息
篇名 犬抗细粒棘球绦虫疫苗候选蛋白EgM9的原核表达及纯化
来源期刊 中国动物传染病学报 学科 农学
关键词 细粒棘球绦虫 EgM9 疫苗候选蛋白 表达
年,卷(期) 2009,(2) 所属期刊栏目 寄生虫
研究方向 页码范围 74-77
页数 4页 分类号 S858.292.273.4
字数 3274字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1674-6422.2009.02.013
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研究主题发展历程
节点文献
细粒棘球绦虫
EgM9
疫苗候选蛋白
表达
研究起点
研究来源
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国动物传染病学报
双月刊
1674-6422
31-2031/S
大16开
上海市闵行区紫月路518号
1993
chi
出版文献量(篇)
2151
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8579
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