董甦伟团队在糖基化修饰调控β淀粉样多肽聚集机制研究中取得进展

• 作者: 北京大学药学院天然药物及仿生药物国家重点实验室
• 来源期刊: 中国药学（英文版）
• 年，卷（期）: 2021,（12）
• 所属期刊栏目: News
• 页码范围: 1008-1009
• 页数: 2页
• 语种: 英文

摘要

近日,学术期刊 《Journal of the American Chemical Society》 在线发表了北京大学药学院天然药物及仿生药物国家重点实验室董甦伟团队题为"O-Glycosylation Induces Amyloid-β to Form New Fibril Polymorphs Vulnerable for Degradation"(O-糖基化诱导β淀粉样多肽形成新的易降解纤维聚集体)的研究成果. β淀粉样多肽(Aβ)的错误折叠以及在大脑中的聚集被认为与阿尔兹海默症(AD)的发生发展密切相关.越来越多的实验证据显示在AD等神经退行性疾病中,脑内多种病理相关蛋白的糖基化位点、数量和水平都出现了显著改变,暗示了糖基化修饰在AD发生和发展中的重要意义.2011年,Nilsson团队在AD病人脑脊液中Aβ片段上鉴定到此前未在哺乳动物中发现的酪氨酸O-糖基化修饰,然而受限于天然来源翻译后修饰蛋白丰度低、微观不均一等困难,这一糖基化修饰的生物学功能及在疾病中的作用尚未能得以阐释.