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摘要:
应用PGR技术扩增P选择素lectin基因,克隆入pET42b(+)载体,测序验证后在大肠杆菌BL21中表达了lectin C端融合6×His蛋白,表达产物经Ni2+-NTAsupeflow亲和柱纯化,纯度可达90%以上,得率为0.9 mg/100ml,其表达量达到总菌体蛋白的15%.SDS-PAGE和Western印迹试验显示,表达产物相对分子质量为13 000.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 人P选择素lectin基因片段的克隆及表达
来源期刊 上海免疫学杂志 学科 医学
关键词 P选择素 凝集素样区 基因表达 蛋白纯化
年,卷(期) 2001,(6) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 349-351
页数 3页 分类号 R392.11
字数 2834字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1001-2478.2001.06.010
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 倪培华 42 315 10.0 16.0
2 王丹艺 10 74 4.0 8.0
3 宋巍 12 85 5.0 9.0
4 周同 59 500 13.0 19.0
5 王锋 11 97 6.0 9.0
传播情况
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引文网络
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二级参考文献  (3)
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研究主题发展历程
节点文献
P选择素
凝集素样区
基因表达
蛋白纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
现代免疫学
双月刊
1001-2478
31-1899/R
大16开
上海市重庆南路280号5号楼1103室
1981
chi
出版文献量(篇)
2528
总下载数(次)
13
总被引数(次)
12395
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
论文1v1指导