核酸酶P1的纯化和酶学性质研究

• 作者: 吕浩 应汉杰
• 来源期刊: 南京工业大学学报(自然科学版)
• 学科: 生物学
• 关键词: 核酸酶P1 纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2002,（6）
• 页码范围: 66-69
• 页数: 4页
• 分类号: Q55
• 字数: 2009字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1671-7627.2002.06.015

摘要

枯青霉发酵液通过硫酸铵分级沉淀、凝胶层析和离子交换纤维素层析等生化分离步骤,得到的核酸酶P1比活力为711U/mg,纯化倍数1 500.纯化的酶蛋白纯品经SDS-聚丙烯酰胺电泳,呈现一条单带.该酶催化反应的最适pH范围为6～8,最适温度在70℃,在60℃以下时酶活较为稳定.锌离子对此酶有明显的激活作用,而铜离子具有明显的抑制作用.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	吕浩	南京工业大学制药与生命科学学院	22	165	7.0	11.0
2	应汉杰	南京工业大学制药与生命科学学院	72	501	11.0	17.0